氨基酸,是一类两性有机化合物，是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位 。

氨基酸化学式可写作R-CH (NH2)-COOH，R为侧链基团。大类可分为蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸。其中蛋白质氨基酸又称标准氨基酸，是直接参与蛋白质分子合成的氨基酸。依据氨基连在碳链上的不同位置，可将氨基酸分为α-，β-，γ-等氨基酸，但生物界中构成天然蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸，共22种，包括20种常见氨基酸以及2种不常见氨基酸 。非蛋白质氨基酸则不能直接参与蛋白质分子合成，需经过修饰才能参与蛋白质的合成，如瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸。

氨基酸通常为白色固体粉末，可溶于水。但又因其结构、R基团等不同而具有不同的性质，如等电点、旋光性等。氨基酸的基础物理性质包括熔点、沸点、溶解性等，具体值取决于具体的氨基酸种类。化学性质上，氨基酸具有氨基和羧基，可发生酸碱中和反应，也能参与肽键的形成，在酸碱环境中可能发生解离。氨基酸的检测也可以根据这些性质的不同进行筛选和鉴定。目前发展起来的检测方法有分光光度法、液相色谱、气相色谱、红外检测等多种方法。

氨基酸在生物体内除了构建蛋白质外，还参与体内代谢过程，调节生理功能等。在医药领域，氨基酸被用作药物的原料或辅料；在食品领域，氨基酸被添加到食品中以增强营养价值；在化工领域，氨基酸可用于合成其他化合物。

总的来说，氨基酸作为生命体的基本组成单位，在各个领域都扮演着重要角色。

中文名：氨基酸

外文名：amino acid

化学式：RCH(NH2)COOH

解释：含有氨基和羧基的一类有机化合物

官能团：氨基、羧基

发现

1806年，法国科学家 L.N.Vanquelin和J.P.Robiquet从天门冬(asparagus)的汁液中分离到天冬酰胺 (asparagine,Asn)。1827年,A.Plisson从蜀葵(hollyhock)(Althaenrosea)根的分离物天冬酰胺中,分离到天冬氨酸。1868年Ritthausen从蛋白质中分离到天冬氨酸。由于最早在天冬草(asparagus)中发现，故而称为天冬氨酸。

1810年，英国科学家W. Wollaston从膀胱结石中发现胱氨酸，英文为 cystinol。而半胱氨酸，英文为Cysteine，因为它为胱氨酸的一半，所以中文名为半胱氨酸。

1819年，亮氨酸（又称白氨酸）是 Proust首先从奶酪中分离出来的，之后 1820年Braconnot从肌肉与羊毛的酸水解物中得到其结晶，并定名为亮氨酸。英文名称为Leucine,源于希腊语 leuco，意思是‘白的’。称其为白氨酸是因为它本身为白色粉末，称其为亮氨酸是因为它本身易于结晶，而且折光度很高，非常闪亮。

1820年，H. Braconnot 研究明胶水解时，分离出了甘氨酸，当时被认为是一种糖，后来发现这个“明胶糖”中含有氮原子，是最简单的氨基酸，称之为glycine（源于希腊语，’glykys’，意思是“甜的”）。事实上，甘氨酸的甜度是蔗糖甜度的80%。甘氨酸是人类发现的第一个氨基酸，也是最简单的、非极性的、不具有旋光性的氨基酸。

1856年，Von Group Besanez从胰脏的浸提液中分离出来缬氨酸，直至1906年由Fisher分析出其化学结构为2-氨基-3-甲基丁酸，并将其命名为缬氨酸valine,名称源于valerian(缬草）。同年， Cramer将丝胶蛋白(Sericine)置于硫酸中水解而得到丝氨酸，英文为 Serine，由于这种氮基酸是从丝胶(Sericine)蛋白中分离得到的，因此命名为“丝氨酸”。

1861年，德国的一位教授从小麦的面筋中第一次提取出味精的组成成分谷氨酸。1908年日本的池田菊苗又从海带煮出的汁当中分解出味精，作为人工调料第一次投放市场。由于过去主要从谷蛋白(glutelin)中提取而得，故称为谷氨酸。

1886 年，Schlus 从植物羽扇豆苗中分离提取到精氨酸。1895 年 Hedin 发现精氨酸存在于哺乳动物的蛋白质中。由于其天然品大量存在于鱼精蛋白(protamine)中，故被称为精氨酸。

1889年，Dreehsel从干酪素水解物分离出来赖氨酸当时,实际上得到的是赖氨酸与精氨酸的混合物，命名为 Lytatine。后来，Fisher从这个Lytatine将赖氨酸分离出来，并命名为赖氨酸，英文为Lysine。

1896年，德国医师 Albrecht Kossel首次从组蛋白中分离出组氨酸。

1901年，Fischer在白明胶中首先发现脯氨酸。英文学名为Pyrrolidone Carboxylic Acid（吡咯烷酮羧酸），简化为“Proline”。而中文名称“脯氨酸”则是因为它是胶原蛋白的重要构成成分，其中“脯”就有肉干、果干之意。同年，英国人Frederick Hopkins 和Syndey Cole 在1901年用胰岛素消化酪蛋白时分离得到色氨酸，英文为 Tryptophane，来源于Insulin (胰岛素)和phane，希腊语意思是‘出现’。

1935年，Mccoy等于从纤维蛋白切割产物中分离和鉴定出苏氨酸，英文为 Threonine，因结构与苏糖（threose）相似，故将其命名为苏氨酸。

在这之后陆续有其他氨基酸被单独发现，1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸，就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质，并确定了氨基酸的命名规则。

2022年6月6日，日本宇宙航空研究开发机构的小行星探测器“隼鸟2号”（Hayabusa 2）从小行星“龙宫”带回地球的沙子样本中，发现了“生命之源”——氨基酸。这是首次在地球以外确认氨基酸的存在。2023年8月1日，西班牙科学家使用Yebes望远镜和IRAM射电望远镜首次在银河系中心附近的一团气体内，发现了氨基酸的重要成分碳酸，这可能有助于揭示地球上的生命是如何形成的 。

工业发展史

谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。1908年，日本味之素公司创始人池田菊苗（Kikunae Ikeda）在实验室中偶然发现：在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物，该物质具有强烈鲜味，结果分析表明它是谷氨酸的一种钠盐。池田菊苗最后找到了一种工业化生产味之素的新途径，即利用小麦粉加工淀粉后剩下的“面筋”为原料，首先用盐酸将其水解得到谷氨酸，然后加入纯碱中和，即可得到食品级的谷氨酸钠。这是世界上最早从事氨基酸工业化生产的实例。

20世纪60年代发展起来的工业微生物发酵法（Microbial fermentation）使氨基酸工业开始起飞，此后许多种常用氨基酸品种，如谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等均可利用微生物发酵法生产，从而使其产量大增，大大降低了生产成本大为下降 。

物理性质

氨基酸固体通常为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂（Organic Solvent）。不同种类氨基酸在水中的溶解度差别很大，酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。不同氨基酸有酸、甜、苦、鲜等不同味感。其中谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料 。

外观：各种常见的氨基酸多为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异，如L–谷氨酸为四角柱形结晶，D–谷氨酸则为菱形片状结晶。

熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。

溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D–型氨基酸其甜味强度高于相应的L–型氨基酸。

光吸收特性：20种常见氨基酸对可见光均无吸收能力。但其在远紫外区（小于220nm）有较小光吸收，在紫外区（220nm～300nm）只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸三种氨基酸有光吸收能力，是因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙氨酸在259nm、酪氨酸在278nm、色氨酸在279nm有最大光吸收。因为蛋白质一般都含有这三种氨基酸，尤其是酪氨酸，因此可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量 。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯–比尔定律（Lambert Beer's law）。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比 。

旋光性：除甘氨酸外，其他氨基酸有不对称C原子，可以用旋光仪测定其旋光性。左旋性氨基酸有丝氨酸（Ser）、亮氨酸（Leu）、脯氨酸（Pro）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）等。右旋性氨基酸有丙氨酸（Ala）、异亮氨酸（Ile）、谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）、缬氨酸（Val）、赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）等 。

几种氨基酸对紫外吸收光谱示例

化学性质

氨基酸因为同时存在胺基和羧基，同时具有酸性和碱性，在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，是典型的两性化合物。其中氨基可以发生酰化反应、亚硝酸反应、与醛反应、磺酰化反应、成盐反应等各种反应。羧基可以在一定条件下发生酰化、酯化、脱羧和成盐反应 。

等电点

因为氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是典型的两性电解质。氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。

氨基酸的等电点（IsoeleCTric Point）：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点，通常用pI表示。

当氨基酸溶液的pH大于pI时（如加入碱），氨基酸中的–NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时（如加入酸），氨基酸中的–COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。

各种氨基酸由于其组成和结构的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58～10.8。带电颗粒在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳（Electrophoresis）。由于各种氨基酸的相对分子质量和pI不同，在相同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质（滤纸或凝胶）中央，调节溶液的pH至6.02（为缓冲溶液）时，此时天冬氨酸（pI=2.98）带负电荷，在电场中向正极移动，而精氨酸（pI=10.76）带正电荷，向负极移动 。

等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。

氨基酸在酸性、碱性溶液中存在形式

解离性

解离原则：羧基解离度大于氨基，α–C上基团大于非α–C上同一基团的解离度。即优先解离α–COOH，随后其他–COOH；然后解离α–NH3+，随后其他–NH2。

常见氨基酸的名称、缩写符号、R基及其基础物理性质

酸碱滴定曲线

在酸碱滴定过程中，将体系pH随滴定过程进行程度 (一般是滴定剂的加入量或滴定分数 T )的变化规律绘制所得曲线为酸碱滴定曲线。以甘氨酸为例：1mol甘氨酸溶于水时，溶液pH为5.97，分别用标准NaOH和HCl滴定，以溶液pH值为纵坐标，加入HCl和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点，分别为甘氨酸的pK1和pK2。

氨基酸，顾名思义是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L–α–氨基酸（其中脯氨酸是一种L–α–亚氨基酸），R–α–

氨基酸的结构通式

除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α–碳原子均为不对称碳原子，即与α–碳原子键合的四个取代基各不相同，因此氨基酸可以有立体异构体，即存在D–型与L–型两种构型 。

蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸

蛋白质氨基酸：即标准氨基酸，在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中，包括20种常见氨基酸以及2种不常见氨基酸。常见的20种氨基酸有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。2种不常见氨基酸为硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸。含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些原核生物体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。

非蛋白质氨基酸：不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物。例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸。

按侧链基团分类

非极性氨基酸（疏水氨基酸）共9种：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸、甘氨酸；

极性氨基酸（亲水氨基酸）共13种：

极性不带电荷（中性氨基酸）：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸、吡咯赖氨酸；

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；

极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸、谷氨酸 。

化学结构分类

脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸；

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸；

杂环氨基酸：色氨酸、组氨酸、脯氨酸、吡咯赖氨酸；

杂环亚氨基酸：脯氨酸 。

营养学分类

必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能自主合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由外部食物供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种，其作用分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺(pineal gland)、乳腺、黄体及卵巢（Ovary），防止细胞退化；

色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；

亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；

缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢 。

半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

人体虽能够合成但通常不能满足正常需要的氨基酸又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，主要是精氨酸和组氨酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。其作用分别为：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒（Syphilis）、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等的药物。

非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸 。

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：

合成组织蛋白质，参与生物体功能；

变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；

转变为碳水化合物和脂肪，作为机体储能物质；

氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

生理调节

蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过酶等消化作用，将高分子的蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。因此，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

在正常情况下，氨基酸进入血液速度与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡（Dynamics Balance），以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪便、尿液和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡（Nitrogen balance）。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时补充，将对机体造成不可逆的伤害甚至死亡 。

氨基酸分解代谢所产生的α–酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。α–酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环（Tricarboxylic acid cycle ），氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。

某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。

一碳单位具有以下两个特点：

不能在生物体内以游离形式存在；

必须以四氢叶酸（Tetrahydrogenfolic acid）为载体。

能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外甲硫氨酸可通过S–腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此也可生成一碳单位。

氨基酸还参与体内构成酶、激素神经递质以及部分维生素。酶的化学本质是蛋白质，如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用 。

医疗作用

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物来用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有22种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L–多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病(Liver Diseases) 、消化道疾病 (gastrointestinal disorders)、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望 。

生命物质基础

蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。而蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。如精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质 。

调味剂

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。氨基酸在食品中的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的可起增香作用等。

氨基酸的味感

大多数氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、涩等味的作用。色氨酸无毒，甜度强，它及其衍生物是很有发展前途的甜味剂。还有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白质水解的产物。

谷氨酸主要存在于植物蛋白中，可用小麦产面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。当加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐；生成盐以后，谷氨酸的酸味消失，鲜味增强。谷氨酸钠是广泛使用的鲜味剂-味精的主要成分。

风味的前提物质之一

氨基酸与糖类物质发生羰氨反应是食品加工中重要的香气和上色的重要原因，在反应过程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了风味物质。氨基酸也会加热分解生成某些风味物质，或在细菌的分解下产生具有异味的物质，所以氨基酸是风味物质的前提物质，也是腐败菌的营养物质 。

氨基酸参与的代谢主要在肝脏中进行，具体有以下途径：

氧化脱氨基作用

第一步，脱氢，生成亚胺；

第二步，水解（Hydrolysis）。

这一步生成的H2O2有毒，可在体内过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，以解除对机体细胞的毒作用。

非氧化脱氨基作用

还原脱氨基（严格无氧条件下）；

水解脱氨基；

脱水脱氨基；

脱巯基脱氨基；

氧化–还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；

脱酰胺基作用。

转氨基作用

转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除甘氨酸、赖氨酸、脯氨酸和苏氨酸外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α–氨基酸和α–酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

联合脱氨基作用

体内细胞单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用（deamination）也不能满足机体脱氨基的需要，因此机体需要借助联合脱氨基作用以迅速脱去氨基：

以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α–氨基先转到α–酮戊二酸上，生成相应的α–酮酸和Glu，然后在L–Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α–酮戊二酸，并释放出氨。

通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用（decarboxylation），生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L–Glu脱羧生成r–氨基丁酸，是重要的神经递质（Neurotransmitter）。His脱羧生成组胺（又称组织胺，Histamine），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。

综上，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。

在20种基本氨基酸中，人类可以合成其中的11种。另外9种氨基酸必需从食物中摄取，所以称为必需氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸 。

生化中根据氨基酸的合成途径将其分为5类：谷氨酸类型、天冬氨酸类型、丙酮酸衍生物类型、丝氨酸类型和芳香族氨基酸类型。组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登–迈耶霍夫（Embden–Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的，但是芳香族氨基酸、组氨酸例外。芳香族氨基酸的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖–4–磷酸有关，组氨酸由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的酶，约有60种酶参与。总体来说，各种类型中有些步骤简单，有些就很复杂。高等动物放弃了其中较为繁琐的，改为从食物中获取。

例如，谷氨酸类型都是由α-酮戊二酸衍生而来，包括谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫的赖氨酸合成也属于此途径。

谷氨酸可由α-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH（脱氨时生成的是NADH）。另一种方式是谷氨酰胺与α-酮戊二酸反应，形成2个谷氨酸，由谷氨酸合成酶催化。这种方式比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km低，可在较低的氨浓度下反应，所以更为常用。

植物中的芳香族氨基酸合成途径

氨基酸的测定方法有很多，如显色反应、高效液相色谱法、液相色谱-质谱联用法、毛细管电泳法、气相色谱法等，详述如下 ：

分光光度法

主要是利用氨基酸与衍生剂发生化学反应，产生蓝紫色化合物，该化合物在某一波长处有最大吸收峰，根据吸收值大小得到氨基酸含量。常用的衍生剂为茚三酮。分光光度法具有操作方便、仪器要求简单、成本低、应用范围广以及适用于芳香族氨基酸检测等特点。

毛细管电泳法氨基酸检测

根据分离原理的不同，可分为毛细管区带电泳、毛细管凝胶电泳、毛细管等电电泳、毛细管等速电泳以及胶束电动毛细管电泳。其中，毛细管区带电泳和胶束电动毛细管电泳可用于氨基酸检测。毛细管电泳法具有分离效率高、分析时间短、溶剂用量少、无须梯度洗脱以及适用于氨基酸的手性分离等特点，但该方法分析结果重现性较差。

近红外光谱法氨基酸检测

利用有机化合物的含氢基团在特定波长区域跃迁，产生光谱的变化，结合统计学方法间接地实现氨基酸的定量检测。近红外光谱法具有高效、无污染、无破坏性以及可同时检测多组分等特点。

气相色谱法氨基酸检测

将氨基酸衍生化处理变为容易气化的物质，根据气态样品中各组分在流动相和固定相中的分配系数的不同，实现对氨基酸的定量分析。GC法不仅能检测氨基酸含量，还可以发现新氨基酸，但缺点在于操作复杂、干扰因素多，专一性差。

高效液相色谱法氨基酸检测

是最常用的一种氨基酸检测方法。由于大多数氨基酸本身没有紫外吸收和荧光反应，因此需要对样品进行衍生化处理将其转化为有紫外吸收和发射荧光的物质，衍生可分为柱前衍生和柱后衍生。

部分显色反应及检测原理

17种氨基酸的液相色谱图

1.天冬氨酸2.谷氨酸3.丝氨酸4.甘氨权5.组氨酸6.精氨酸7.苏氨酸8.丙氨酸9.脯氨酸10.氨11.酪氨酸12.缬氨酸13.甲硫氨酸14.半胱氨酸15.异亮氨酸16.亮氮酸17.苯丙氨酸18.赖氮酸

肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptide）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素（Insulin）划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物 。

AI方面：2022年，华盛顿大学医学院生物学家的研究表明，机器学习可比以前更准确、更快速地创建蛋白质分子。团队设计了一种生成氨基酸序列的新算法，名为ProteinMPNN，运行时间约为1秒，比以前最好的软件快200多倍，不需要专家定制即可运行。这一进步有望带来更多新的疫苗、疗法、碳捕获工具和可持续生物材料。相关论文发表在《Science》杂志上 。

在过去的十年里，科学家们发现抑制动物饮食中的氨基酸可以减缓某些肿瘤的生长。肿瘤依赖于非必需氨基酸丝氨酸和甘氨酸。丝氨酸和甘氨酸是生物合成连接在一起的，它们为蛋白质、脂类和核酸的合成提供了必要的前体，这些物质对癌细胞的生长至关重要，同时也支持肿瘤的稳态。加州大学圣地亚哥分校和Salk生物研究所的研究人员采取了一种不同的方法来减缓肿瘤的生长。他们的研究发表在《Nature》杂志上 。